Mise à jour : 11/2024
Généralités
Groupe de pathologies définies par le dépôt extracellulaire
de protéines fibrillaires agencées en « feuillet plissé » de
configuration béta et constituant la substance amyloïde
Affinité pour le rouge Congo et aspect fibrillaire en
microscopie électronique
Différents types cliniques selon :
- la nature de la protéine
fibrillaire amyloïde (environ 25 protéines humaines précurseurs)
- le
mécanisme pathogénique responsable des dépôts
Substance amyloïde :
- 20% de composant P,
glycosaminoglycanes et apolipoprotéine E
- + 80% de protéine spécifique du type
d’amylose (permettant une classification biochimique)
- Protéine AL “amyloid light chain” : chaînes légères
- Protéine AH “amyloid heavy chain” : chaînes lourdes gamma G1
- Protéine AA “amyloid transthyretin”, amylose de
l’inflammation (proviens de la protéine SAA donc la synthèse dépend des
cytokines pro-inflammatoires, IL-1 et anti-TNF).
- Protéine A béta-2 microglobuline : insuffisants rénaux
dialysés, béta-2-microglobuline étant catabolisée par le rein après filtration
glomérulaire.
- Protéine à transthyrétine (TTR) : amylose héréditaire
autosomique dominante ; synthèse hépatique de la transthyrétine.
- Apolipoprotéine A1 (Apo A1) : amyloses héréditaires
avec manifestations cutanées.
Epidémiologie
Ensemble des amyloses : environ 2500 nouveaux cas par an
Amylose AL : incidence estimée entre 6 et 10 cas par million d’habitants et par an, soit pour la France entre 500 et 700 nouveaux cas
Amylose AA : incidence inférieure à 10 cas par million d’habitants par an, soit en France moins de 70 nouveaux cas par an
Amyloses à transthyrétine ATTR :
- forme héréditaire : environ 400 familles atteintes en France
- expression neurologique : environ 500 cas déclarés en France